زمان شتاب گیری:

زمانی که از سرعت صفر شروع به حرکت کرده تا به سرعت مشخصی برسیم(بالسام و همکاران، ۲۰۰۷).

در این تحقیق تعریف مفهومی و عملیاتی یکسان است، و زمان شتاب گیری عضله­های چهارسر ران توسط دستگاه ایزوکنتیک، Biodex ساخت امریکا در سرعت ۶۰ و ۱۸۰ درجه بر ثانیه اندازه گیری می­شوند.

اوج توان:

نسبت بیشترین انرژی در کمترین بازده زمانی(بالسام و همکاران، ۲۰۰۷).

در این تحقیق تعریف مفهومی و عملیاتی یکسان است، و اوج توان عضله­های چهارسر ران توسط دستگاه ایزوکنتیک، Biodex ساخت امریکا در سرعت ۶۰ و ۱۸۰ درجه بر ثانیه اندازه گیری می­شوند.

فصل دوم

(ادبیات و پیشینه تحقیق)
۱٫۲٫ مقدمه
در این فصل ابتدا به مبانی نظری در مورد مکمل­های کراتین و بتاآلانین پرداخته شده است و در ادامه تحقیقاتی که در گذشته در داخل و خارج کشور صورت گرفته اند، آورده شده است.
۲٫۲٫ مبانی نظری
۱٫۲٫۲٫ بتاآلانین
پروتئین­ها درشتی هستند با وزن مولکولی ۵۰۰۰ دالتون که از پیوند کووالانسی یک سری واحدهای ساختاری به نام اسیدهای آمینه ساخته شده‌اند. تعداد، ‌ماهیت و طرز قرار گرفتن این واحدها در زنجیره پروتئینی ساختار خاص و رفتار ویژه آنها را تعیین می‌کند. در ساختار این مولکولها، هم عامل آمین و هم عامل کربوکسیل وجود دارد که هر دو به کربن مرکزی به نام کربن آلفا متصل‌اند. همچنین به کربن آلفا ترکیبی به نام زنجیره کناری که با حرف R نشان داده می‌شود و یک مولکول هیدروژن متصل شده است(روبرگز و همکاران، ۲۰۰۴).
اشکال مونومری، که واحدهای ساختاری پروتئینها را می‌سازند، شامل ۲۰ نوع اسید آمینه متفاوت است که از نظر ویژگیهای گروه R مانند اندازه، بار الکتریکی و حلالیت و غیره تفاوت دارند. هنگامی که پروتئینها در اسید یا باز قوی جوشانده می‌شوند، اتصال بین واحدهای مونومری آنها شکسته شده و اسیدهای آمینه آزاد می‌گردند.
طبقه بندی اسیدهای آمینه استاندارد
تعداد ۲۰ اسید آمینه موجود در یاخته به نام اسیدهای آمینه استاندارد موسوم‌اند. برای اسیدهای آمینه استاندارد طبقه بندیهای مختلفی داده شده‌اند و از بین آنها نوعی که امروزه مورد استفاده است طبقه بندی بر حسب وضعیت بارداری گروه R است. بدین ترتیب چهار گروه اصلی را می‌توان در نظر گرفت.
گروه اول: اسیدهای آمینه با گروه R ناقطبی در این دسته ۸ اسید آمینه قرار می‌گیرند. این اسید آمینه به علت نداشتن گروه های باردار یا قطبی بسیار آب گریز بوده و به آب گریزی نیز معروف‌اند. آلانین سر دسته این گروه بوده و پس از گلیسین ساده‌ترین اسید آمینه یاخته‌ای است. آلانین در بخش R خود یک گروه متیل دارد. با افزوده شدن عوامل متیل اضافی به آلانین، اسیدهای آمینه دیگر مانند والین، لوسین و ایزولوسین ساخته می‌شوند. زنجیره کناری می‌تواند ساده یا منشعب باشد.
میزان آب گریزی از آلانین به طرف ایزولوسین افزایش می‌یابد. اسیدهای آمینه تریپتوفان و فنیل آلانین در زنجیره کناری خود عامل حلقوی مانند فنیل و ایندول دارند. اسید آمینه متیونین در گروه R واجد یک عامل گوگردی است که بوسیله یک گروه متیل پوشیده می‌شود. پرولین از اسیدهای آمینه ویژه‌ای است که چون در آن عامل آمین متصل به کربن آلفا با زنجیره کناری به صورت حلقه درآمده است از بقیه اسیدهای آمینه مستثنی می‌شود، در نتیجه پرولین را ایمنو اسید می‌نامند.
گروه دوم: اسیدهای آمینه با گروه R قطبی ولی بدون بار سر دسته این گروه از اسیدهای آمینه گلیسین است که به علت داشتن زنجیره کناری ساده از نوع هیدروژن متقارن بودن کربن آلفا، از سایر اسیدهای آمینه متمایز می‌شود. سرین و ترئونین به علت داشتن گروه الکلی در مولکول با مولکول­های آب پیوند هیدروژنی ایجاد می‌کنند و به آسانی در آن حل می‌شوند. تیروزین واجد زنجیره کناری حلقوی است که یک عامل هیدروکسیل به آن متصل شده است و بدین سبب بیش از بقیه قطبی است. زنجیره کناری سیستئین به عامل (SH) ختم می‌شود. این اسید آمینه می‌تواند به دو شکل اکسید و یا احیا در مولکول پروتئین دیده شود (روبرگز و همکاران، ۲۰۰۴).
اگر عامل گوگرد احیا شده باشد این مولکول سیستئین نامیده می‌شود در صورتی که دو مولکول سیستئین در مجاورت هم قرار گیرند بین آنها پیوند کووالانسی ایجاد می‌گردد. بدین ترتیب، پیوندهای حاصل پیوند دی‌سولفید و ترکیب مربوطه سیستین نامیده می‌شود. پیوندهای دی‌سولفید در ایجاد و پایداری ساختار سوم پروتئینها نقش اساسی دارد. دو اسید آمینه آسپاراژین و گلوتامین که شکل آمین در آنها به ترتیب اسیدهای اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک هستند، حد واسط بین گروه دوم و سوم به شمار می‌روند این دو اسیدآمینه در آب محلول و بسیار قطبی هستند.
گروه سوم: اسیدهای آمینه با گروه R قطبی و بار منفی، در این گروه دو اسید آمینه اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک قرار دارند زنجیره کناری این دو اسید آمینه به عامل کربوکسیل (COOH) ختم می‌شود. گروه R بسیار قطبی و قابل یونی شدن است بطوری که در PH فیزیولوژیک، با از دست دادن پروتون، به آنیون کربوکسیل تبدیل می‌گردد. در این حالت، اسید آمینه به ترتیب اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک نامیده می‌شوند.
گروه چهارم: اسیدهای آمینه با گروه R قطبی دارای بار مثبت اسید آمینه لیزین، آرژینین و هیستیدین در این دسته جای دارند. زنجیره کناری آنها واجد گروه آمین است که در PH خنثی دارای بار خالص مثبت است. لیزین یک عامل آمین در موقعیت کربن شماره ۴ زنجیره کناری دارد، آرژینین شامل یک گروه گوآنیدیوم است و هیستیدین گروه یونی شونده ضعیف ایمیدازول دارد. وجود این اسیدهای آمینه در زنجیره پروتئینی تعداد بارهای مثبت روی مولکول را افزایش داده و پروتئین خاصیت قلیایی از خود نشان می‌دهد.
اسیدهای آمینه کمیاب: علاوه بر ۲۰ اسید آمینه، در برخی از پروتئینها اسیدهای آمینه تغییر شیمیایی یاخته‌ای وجود دارد که از نظر ساختار و فعالیت پروتئینها بسیار مهم‌اند. از مهمترین این تغییرات می‌توان اضافه شدن گروه هیدروکسی به اسید آمینه پرولین (هیدروکسی پرولین) و یا لیزین (هیدروکسی لیزین)، انواع اسیدهای آمینه استیل‌دار و فسفریل‌دار را نام برد. هیدروکسی پرولین حدود ۱۲% ساختار کلاژن را که یکی از پروتئینهای مهم جانوری است تشکیل می‌دهد همچنین این اسید آمینه در ساختار برخی از پروتئینهای دیواره یاخته‌ای گیاهان وجود دارد که اکستانسین نامیده می‌شود. هیدروکسی لیزین نیز در ساختار کلاژن وجود دارد به همین دلیل کلاژن یکی از پروتئینهای استثنایی در جانوران بشمار می‌آید(روبرگز و همکاران، ۲۰۰۴).
۲٫۲٫۲٫ اسیدهای آمینه غیر پروتئینی
افزون بر بیست اسید آمینه اصلی و اسیدهای آمینه کمیاب، که اساسا در ساختار پپتیدها و پروتئینها وارد می‌شوند، در یاخته‌های بافتهای مختلف اسیدهای آمینه‌ای وجود دارند که در ساختار پروتئینها یافت نمی‌شوند، بلکه به صورت آزاد در فرایندهای متابولیسمی وارد می‌شوند. از مهمترین این اسیدهای آمینه می‌توان از بتا- آلانین که پیش ساز ویتامین اسید پانتوتنیک است، سیترولین و اورنتین، که ترکیبات حد واسط در سنتز آرژنین در چرخه اوره هستند نام برد. در یاخته قارچها و گیاهان عالی نیز اسیدهای آمینه غیر عادی، مانند بتا- سیانوآلانین وجود دارد(مسونیر و همکاران، ۲۰۰۷).
بتا-آلانین یک اسید آمینه غیر پروتئینی است که در کبد سنتز می­ شود. منبع اصلی بتا-آلانین در بدن مواد غذایی مصرفی است. گوشت منبع اصلی بتا-آلانین رژیم غذایی می­باشد. ویژگی ارتقای عملکرد مکمل بتا-آلانین ممکن است ناشی از افزایش سطح کارنوزین در بدن باشد. کارنوزین (بتا – آلانین –اِل-هیستیدین) یک دی پپتید در بافت عضلانی است که به عنوان بافر درون عضلانی یون هیدروزن عمل می­ کند. باوجود اینکه بتاآلانین به عنوان یک آمینو اسید غیر ضروری دسته بندی میشود اما میتواند یک جز ضروری از برنامه تمرینات مقاومتی باشد. بتا آلانین به افزایش حجم کارنوسین عضلات کمک میکند که افزایش این ماده توانایی انجام یک دور قدرتی کوتاه مدت ۱ تا ۲ دقیقه­ای از تمرینات فشرده را افزایش میدهد. در یک تحقیق جدید منتشرشده در مجله پزشکی و دانش در ورزش و تمرین(Medicine & Science in Sports & Exercise) یک برنامه کاربردی طولانی مدت برای افزایش کارایی با بتا آلانین معرفی شده است. محققان مکملهای دوچرخه سواران را برای ٨ هفته به همراه بتا آلانین و پلاسیبو قبل از شرکت در یک مسابقه ی ١١٠ دقیقه­ای شبیه سازی شده امتحان کردند. افراد تحت آزمایش بعد از آن در مسابقه­ای ١٠ دقیقه­ای که شامل ٣٠ ثانیه دو سرعت نیز در انتهای مسابقه می­شد شرکت کردند. به طور میانگین بتا آلانین افزایش حداکثر بازده و افزایش متوسط قدرت را به همراه داشت(اسپرایت و همکاران، ۱۹۸۹).
گلوکز و گلیکوژن در مدت فعالیت فشرده وسخت برای آزاد کردن انرژی شکسته میشوند، این فرایند سبب ایجاد یونهای هیدروژن می­ شود که میتوانند روی هم انباشته شده و باعث ایجاد خستگی و فرسودگی گردند. بتا آلانین تاثیر سیستم حایل درون ماهیچه­ای را افزایش میدهد که باعث خنثی شدن ساختار یون­های هیدروژن میشود. ببینید تاثیر آن بر روی شما در سالنهای ورزشی و در مسابقات چگونه است(آلن و همکاران، ۲۰۰۸).
بررسی­های جدید نشان می­دهد: مصرف نوعی مکمل غذایی ورزشی، توان جسمانی سالمندان را افزایش و میزان خستگی آنان را کاهش می­دهد.
به گزارش پایگاه اطلاع رسانی شبکه خبر، جدیدترین شماره نشریه انجمن بین المللی تغذیه ورزشی نوشت: استفاده از نوعی مکمل غذایی ورزشی حاوی بتا آلانین میزان وقوع خستگی را در افراد سالمند در پی فعالیت­های جسمانی به تعویق می­اندازد (آلن و همکاران، ۲۰۰۸).
پژوهشگران دانشگاه اکلاهاما با بررسی ۲۶ مرد و زن سالمند با میانگین سنی ۷۳ سال متوجه شدند مصرف روزانه ۸۰۰ میلی گرم مکمل خوراکی بتا آلانین، شدت فعالیت­های فیزیکی را در سالمندان پیش از بروز خستگی تا ۳۰ درصد افزایش می­دهد.
می‌توان بتا آلانین را یک مکمل ضروری به شمار آورد مهم نیست هدف چیست به محض جذب شدن، این ماده با آمینو اسید هیستیدین ترکیب می‌شود و برای تولید ترکیبی طبیعی بنام کارنوزین بسیار مشابه کراتین، کارنوزین در عضلات ذخیره می‌شود و با هر اسیدی که مواجه می‌شود اثر خنثی کنندگی خود را انجام می‌دهد از جمله اسید لاکتیک که در طول تمرینات شدید در عضلات تولید می‌شود در واقع اسید لاکتیک تولید شده به طور عمده مسئول ایجاد حس خستگی است بنابراین اگر بتوانید این اسید را خنثی کنید شاهد ارتقاء کارایی عضلات خواهید بود و این چیزیست که تحقیقات هم آنرا نشان داده و از عهده بتا آلانین ساخته است.
مزیت دیگر بتا آلانین این است که باعث تحریک گیرنده­های ناقل عصبی گابا (gaba) می‌شود و این اهمیت زیادی دارد به این دلیل که تقویت عملکرد گابا (gaba) می ­تواند کمک کند به افزایش کیفیت خواب و استراحت بدن پس از تمرین، و این در ریکاوری (Recovery) نقش مهمی دارد. بتا آلانین را برای تقویت ریکاوری و کمک به خواب بهتر ۳ تا ۴ گرم ۳۰ دقیقه پیش از خواب پیشنهاد کرده اند
بدلیل تولید طبیعی هورمون­های محرک که در طول تمرین رخ می‌هد خاصیت بتا آلانین در زمینه آرامش بخشی تا زمان پس از تمرین بروز نخواهد کرد بنابراین حتی می‌توانید قبل یا در طول تمرین هم از آن استفاده کنید.
کاهش pH به عنوان یکی از دلایل خستگی و کاهش قدرت و عملکرد انقباضی عضله شناخته شده است. از این رو، مصرف مکمل بتا – آلانین می ­تواند مفید باشد. افزایش کارنوزین درون عضلانی از طریق مصرف بتا – آلانین نشان داده شده است که در به تاخیر انداختن خستگی و افزایش زمان رسیدن به خستگی تنها در مدت ۲۸ روز مصرف مکمل موثر است. چندین مطالعه جدید گزارش کردند که محتوی کارنوزین عضله می ­تواند متغیر مهمی در هنگام ارزیابی عملکرد بیار شدید باشد(مک ناوتون و همکاران، ۱۹۹۹)
۳٫۲٫۲٫ کراتین.
مختصری از تاریخچه کشف کراتین
کراتین[۱]۱ در سال ۱۸۳۲میلادی توسط یک دانشمند فرانسوی بنام میچل ایوگن چیورول[۲]۲ کشف شد. او ماده جدیدی را که از گوشت استخراج کرده بود کراتین نامید(هافمن و همکاران، ۲۰۰۵).
جوستوس ون لیبیگ[۳]۳ در سال ۱۸۴۷ میلادی تایید کرد که کراتین در ترکیبات گوشت حیوانات وجود دارد و گزارش داد که مقدار کراتین در حیوانات وحشی در مقایسه با حیوانات در قفس که فعالیت بدنی کمتری دارند بیشتر است. در اواسط سال ۱۸۸۰ میلادی کراتینی در ادرار کشف شد و محققین فکر کردند که کراتینین از کراتین مشتق شده و مربوط به توده عضلانی بدن می­باشد (کوکاک و کارلی، ۲۰۰۳). در سال ۱۹۰۰ میلادی مکمل کراتین نشان داد که مقدار کراتین عضله حیوانات را افزایش می­دهد. فسفوکراتین (Pcr) در سال ۱۹۲۷ میلادی کشف شد و مشاهده شد که در تامین انرژی فعالیتها شرکت دارد. آنزیم کراتین کیناز[۴] که Pcr را تجزیه می­ کند در سال ۱۹۳۶ کشف شد.
در سال ۱۹۶۸ با کمک روش نمونه برداری سوزنی توانستند تارهای عضلانی را از انسان خارج کنند و محققین سوئدی نقش Pcr را در طول فعالیت و دوره بازیافت تعیین کردند. در سال ۱۹۹۰ انجمنهای تحقیقاتی در کشورهای انگلستان و سوئد تاسیس شد تا اثر نیروزایی مکمل کراتین را بررسی کنند.
نیروزا بودن مکمل کراتین
کراتین (متیل گوانیدین-استیک اسید[۵]) درعضلات اسکلتی به دو شکل آزاد (Fcr)[6] وفسفوکراتین (Pcr) وجود دارد. از لحاظ تئوری اثرات نیروزایی مکمل کراتین مربوط به نقش کراتین و Pcr در انرژیهای عضله می­باشد. اگر چه مکمل کراتین ممکن است برای عملکرد ورزشهای بسیار شدید و کوتاه مدت که وابسته به سیستم فسفاژن (ATP -Pcr) هستند خاصیت نیروزایی داشته باشد اما آن ممکن است از لحاظ تئوری برای فعالیتهای کم شدت و بلند مدت نیز مفید باشد. چندین مکانیزم که به موجب آن مکمل کراتین می ­تواند برای فعالیتهای شدید و بسیار شدید نیروزا باشد پیشنهاد شده (کوکاک و کارلی، ۲۰۰۳) که این مکانیزمها شامل:
۱) افزایش مقدار Pcr عضله در حالت استراحت که می ­تواند به عنوان انتقال دهنده فوری فسفات برای بازسازی ATP در طول فعالیت باشد.
۲) افزایش کراتین آزاد (Fcr) عضله در حالت استراحت می ­تواند بازسازی Pcr در طول و بعد از فعالیت را افزایش داده و همچنین انتقال انرژی را از میتوکندری به جایگاه هایی که ATP مصرف می­شوند را تسهیل کند.
۳) افزایش نقش تامپونی برای یون هیدروژن که در نتیجه آن از اسیدیته شدن سلولهای عضلانی جلوگیری می­ کند.
۴) افزایش دهنده تمرینات : افزایش کراتین یا Pcr در ورزشکاران باعث دسترسی به بار تمرینی بالاتر شده, خستگی تمرین را کاهش داده و امکان می­دهد که هایپرتروفی عضله شتاب بگیرد که ممکن است عملکرد را بهبود بخشید.
نظام الاسلامی، ۱۳۸۳) افزایش توده بدن: افزیش در توده بدون چربی یا توده عضلانی در ورزشهایی که نیازمند به تولید توان بالا برای غلبه بر مقاومتی یا غلبه بر شیء خارجی، می ­تواند مفید باشد.
هر کدام از مکانیزم­ های بالا به طور مختصر توضیح داده خواهد شد.
افزایش فسفوکراتین عضله
مقدار تولید انرژی توسط سیستم فسفاژن کم بوده و بطور تخمینی سیستم فسفاژن در فعالیتهای با شدت بالا فقط برای ۱۰ ثانیه انرژی تولیدی را حفظ می­ کند. همچنین تجزیه Pcr می ­تواند بازسازی ATP را با بیشترین سرعت انجام دهد. حداکثر سرعت تجزیه Pcr در در داخل بدن نزدیک به حداکثر سرعت هیدرولیز ATP به وسیله پروتئینهای انقباضی بود. بنابراین از نظر ترمودینامیکی انتظار خواهیم داشت که وقتی مقدار Pcr در عضله کاهش یابد حداکثر سرعت تجزیه Pcr کاهش خواهد یافت. بنابراین دسترسی به Pcr ممکن است عامل محدودکننده ­ای بر توان فعالیتها باشد حتی قبل از اینکه مقدار فسفوکراتین عضله کاملاٌ تخلیه شده باشد این ممکن است توضیح دهد که چرا سرعت دویدن در پایان دو ۱۰۰ متر کاهش می­یابد با وجود اینکه Pcr به طور کامل تخلیه نشده است.
از لحاظ تئوری مکمل کراتین می ­تواند کراتین تام (Tcr) عضله را افزایش داده و احتمالاٌ تولید Pcr درون عضله را تسهیل کرده (مخصوصاٌ در تارهای تند انقباض) که باعث افزایش فعالیت با شدت بالا می­ شود(موقان، ۱۹۹۵). بعضی از تحقیقات هم نشان داده اند که مکمل کراتین در حدود ۳۰% یا بیشتر بازسازی ATP را از ADP در فعالیتهای بسیار شدید سرعت می­بخشد (کیسی).
مطالعات اخیر نشان می­دهد که تحت شرایط مختلف, خستگی عضلانی با افزایش کاتابولیسم آدنین­های نوکلئوتید[۷] به اینوزین منو فسفات ([۸]IMP) و آمونیاک ارتباط دارد و از این فرضیه حمایت می­ کنند که خستگی مربوط به عدم تناسب بین تولید و مصرف ATP است (کوکاک و کارلی، ۲۰۰۳).
در این خصوص، فسفوکراتین یک تامپون موقت در سیتوزل برای ADP تجمع یافته در طول فعالیتها است (کیسی). همچنین تحقیقاتی نشان داده اند که افزایش Pcr عضله در نتیجه خوردن کراتین مکمل به احتمال زیاد باعث دوباره فسفات دار شدن, ADP در طول فعالیتها شود و مطالعاتی نشان داده اند که تجمع آمونیاک و هیپوگزانتین[۹] پلاسما در طی فعالیتهای حداکثر بدنبال مصرف مکمل کراتین کاهش یافته است (کوکاک و کارلی، ۲۰۰۳).
افزایش بازسازی فسفوکراتین
تحقیقات نشان داده که بازسازی Pcr در طول دوره بازیافت از فعالیت بسیار شدید عامل تعیین کننده ­ای در ذخیره سازی انرژی برای یک فعالیت بسیار شدید بعدی می­باشد (کیسی، ۱۹۹۶). در این رابطه گرین هاف (۱۹۹۵) نشان داد که در دسترس بودن کراتین آزاد (Fcr) نقش اصلی را در کنترل بازسازی Pcr دارد (گرین هاف، ۱۹۹۵) و همچنین او نوشت (۱۹۹۷) که تسریع بازسازی Pcr بعد از فعالیت ظرفیت انقباضی عضله را به وسیله حفظ ATP بازسازی شده در طول فعالیت افزایش می­دهد (گریین و تایمونس، ۱۹۹۸).
به این دلیل، مکمل کراتین برای برخی از ورزشکاران مثل دوندگان سرعت توصیه می­ شود. براساس برخی از مدارک آنهایی که بازسازی کندتر Pcr دارند بعد از تمرین باعث تخلیه ۵۰ تا ۶۰ درصد Pcr عضلاتشان در مقایسه با ورزشکاران استقامتی که سرعت متابولیسم اکسایشی بالاتری دارند می­ شود (کوکاک و کارلی، ۲۰۰۳).
کلارک (۱۹۹۶) نوشت که سرعت بازسازی Pcr احتمالاٌ در اصل اکسیداتیو است (کلارک و همکاران، ۱۹۹۶) و این سؤال مطرح می­ شود که آیا افزایش Pcr و کراتین باعث افزایش فسفوریلاسیون اکسیداتیو می­ شود؟ زیرا حضور ایزوآنزیم مخصوص کراتین کیناز (ck) در داخل میتوکندری به احتمال خیلی زیاد با بهره گرفتن از کراتین اضافی موجب افزایش بازسازی Pcr خواهد شد. کلارک (۱۹۹۶) اشاره می­ کند که این موضوع به این دلیل است که آنزیم کراتین کیناز میتوکندریایی(Mi-CK) در سطح خارجی، غشاء داخلی میتوکندری یافت می­ شود و از لحاظ عملکردی با فسفوریلاسیون اکسیداتیو جفت می­ شود. بنابراین سیستم کراتین کیناز میتوکندری
(Mi-CK) تنفس میتوکندریایی را تحریک می­ کند چون ADP در فضای درون غشای بالار فته است(کلارک و همکاران، ۱۹۹۶).
نقش متابولیکی کراتین
وظیفه­ی اصلی فسفوکراتین جلوگیری از کاهش غلظت ATP است. در واکنش­های مربوط، بخش فسفات پر انرژی فسفو کراتین با کمک آنزیم کراتین کیناز (ck) به ADPمنتقل و موجب بازسازی ATP می­ شود. این واکنش در تارچه­های عضلانی انجام می­ شود. به علاوه کراتین می ­تواند از راه­های دیگری نیز عمل کند. یکی از این راه­ها جا به جا شدن فسفوکراتین است که انرژی را در قالب واحدهای فسفاتی از میتوکندری به تارچه­های عضلانی منتقل می­ کند. این عمل در دوره بازگشت به حالت اولیه انجام می‌شود (آهمن و همکاران، ۲۰۰۵). ATP از طریق فسفوریلاسیون اکسایشی در میتوکندری‌ها بازسازی می­ شود. فسفات پر انرژی از ATP برداشته شده به کراتین آزاد متصل می­ شود تا به تارچه­های عضلانی عضله منتقل شود.
فسفوکراتین ناقل فسفات ناشی از شکسته شدن ATP از میتوکندری به تارچه­های عضلانی است. این نقش، انتقال فسفات را فقط ۸۰ در صد از کل ذخیره-ی کراتین بدن انجام می­دهد (گرین هاف، ۱۹۹۵). همچنین فسفوکراتین می ­تواند بر دستگاه انرژی گلیکولیتیک نیز تأثیر گذارد. زمانی که سطح لاکتات (سطح یون­های هیدروژن) به نقطه­ی بحرانی خود می­رسد pH سلول عضلانی کاهش می­یابد، به گونه­ ای که انقباض عضلانی عملا غیر ممکن شده خستگی به وقوع می­پیوندد. علت خستگی، در اصل کاهش pH بر آنزیم­ های گلیکولیزی است زیرا مانع از فعالیت آنها می­ شود.
فسفوکراتین می ­تواند با اعمال تامپونی خود یونهای هیدروژن را توزیع کرده از تراکم آنها جلوگیری کند. به این ترتیب فسفوکراتین از یونهای هیدروژن حاصل از تجزیهی اسید لاکتیک برای ساختن ATP استفاده کرده و نقش بافری خود را در کاهش یون­های هیدروژن انجام می­دهد فسفوکراتین ۳۰ درصد کل ظرفیت تامپونی عضله به حساب می­آید(کلارک و همکاران، ۱۹۹۶، واکاتسوکی و همکاران، ۱۹۹۴). یافته­ های پژوهشی نشان می­دهد به هنگام مصرف مقادیر زیادی مکمل کراتین که در یک دوره­ ۴ تا ۶ روزه استفاده شده بود میزان کراتین عضله به مدت چند هفته بالا باقی مانده بود.