مطالعه­ کمانی و همکاران (۱۳۸۹) نشان داد که بقایای جوش شیرین موجود در نان موجب ناراحتی­های گوارشی و مانع جذب کلسیم، آهن روی و سایر عناصر ضروری در دستگاه گوارش
می شود.دریافت آهن چه به صورت مصرف مکمل و چه بصورت محلول، جذب روی را مهار می­ کند.
۵-۵- بررسی میزان تغییرات مس سرم، مدفوع، کبد و استخوان ران
مس در روده باریک جذب می­گردد. ورود مس به سطح مخاطی روده با انتشار تسهیل شده و خروج از غشای قاعده ای _ جانبی به شکل انتقال فعال صورت می­پذیرد. فیبر و فیتات که بر روی زیست­دسترسی اکثر املاح اثر می گذارد. دارای اثر ممانعت کنندگی کمی بر روی جذب مس می­باشد. مس پس از جذب از دستگاه گوارش ابتدا به آلبومین متصل می­ شود اما بخش کوچکی از آن به هیستدین اتصال می­یابد. قسمت عمده به وسیله هپاتوسیت­ها دریافت شده و سپس از طریق آن­ها به قسمت ­های مختلف بدن توزیع می­گردد. ۹۵-۹۰ درصد پلاسما توسط سرولوپلاسمین و حدود ۱۰-۵ درصد بقیه مس توسط آلبومین و اسیدهای آمینه معینی از کبد به دیگر بافت­ها حمل می­ شود (رادوستیس و همکاران، ۲۰۰۰ و کانکو، ۱۹۹۷). مس در تعدادی از متالوپروتئین­ها وجود دارد. تعدادی از آنزیم­ها که مس وابسته هستند نیز عبارتند: تیروزیناز، سرولوپلاسمین، اسید آمینولولینیک دهیدراتاز، سیتوکروم اکسیداز، سوپراکسید دیسموتاز سیتوزولی و لیزیل اکسیداز (لنینجر[۱۱۹]، ۱۹۸۲). مس در خونسازی، رشد بافت همبند، استخوان­سازی، میلین­سازی، رنگدانه پوستی، سیستم ایمنی و … نقش دارد (فورمن[۱۲۰] ۱۹۸۰ ، اسمیت، ۱۹۹۶). بالاترین غلظت مس در کبد، مغز، قلب و مو موجود است اما هیپوفیز،
تیموس، تخمدان و بیضه ها از نظر مس فقیر هستند. دامنه طبیعی مس در خون حیوانات سالم ۵/۱- ۵/۰ میکروگرم در میلی لیتر می باشد (کانکو، ۱۹۸۹ و جاب، ۱۹۹۳). مس و آهن در چند مسیر با هم برخورد می­ کنند. درکمبود مس متابولیسم آهن تغییر پیدا می­ کند. در این مطالعه در گروه­های تغذیه شده با نان غنی شده با آهن ۲ برابر مورد نیاز، آهن ۴ برابر، آهن ۴ برابر به همراه جوش­شیرین و آهن ۶ برابر میزان مس سرم در انتهای دوره افزایش معنا­داری را نشان داد. مقایسه­ میانگین مقادیر مس در استخوان ران بین گروه­های مختلف نشان داد که در گروه­های تغذیه شده بانان غنی شده با آهن ۴برابر مورد نیاز، آهن ۴ برابر به همراه جوش­شیرین و آهن ۶ برابر، میزان مس ارگان استخوان ران در انتهای دوره مطالعه نسبت به سایر گروه­ها افزایش معنا­داری را نشان دادند. در مورد میزان مس در کبد اختلاف آماری معناداری بین گروه­های مختلف وجود نداشت.
۵-۶- بررسی میزان تغییرات منگنز سرم، مدفوع، کبد و استخوان ران
منگنز به عنوان فعال کننده­ بیش از ۳۰۰ آنزیم[۱۲۱] و همچنین به عنوان جزئی از متالوآنزیم[۱۲۲] ها فعالیت می­ کند. آنزیم­ های فعال شده با منگنز عبارتند از: هیدرولازها[۱۲۳]، کینازها[۱۲۴]، دی کربوکسیلازها[۱۲۵] و ترانسفرازها (کانکو[۱۲۶] ،۱۹۸۹). در کبد، کلیه و پانکراس غلظت بالایی از منگنز وجود دارد. مقادیر اضافه منگنز از طریق مدفوع دفع می­ شود. غلظت منگنز بافتی، بین گونه­ های مختلف دارای تفاوت جزئی است. استخوان، کبد و کلیه در مقایسه با دیگر بافت­ها از منگنز بیشتری برخوردار هستند (ابو دمیر[۱۲۷]، ۱۹۸۳).براساس مطالعه فینلی (Finley eaal) مردان کمتر از زنان منگنز جذب می­نمایند که ممکن است با وضعیت آهن در ارتباط باشد. و همچنین مشخص گردید که جذب منگنز به طور خاصی با وضعیت فریتین پلاسما در ارتباط می­باشد. منگنز پس از جذب از دستگاه گوارش به گردش خون باب وارد شده یا به صورت آزاد مانده و یا سریعاً[۱۲۸] به آلفا -۲ ماکروگلوبین متصل می­ شود. برداشت منگنز توسط کبد به وسیه انتقال فعال [۱۲۹]صورت می­پذیرد (کانکو، ۱۹۸۹).در بیماران مبتلا به هموکروماتوزیس جذب منگنز افزایش می­یابد. این افزایش جذب در بیماران مبتلا به فقر آهن هم دیده می­گردد.منگنز می ­تواند اثر مهارکنندگی در جذب آهن داشته باشد (کانکو، ۱۹۸۹).آهن هم به هیچ تأثیری بر وضعیت منگنز نداشته ولی رژیم غذایی غنی از آهن غیرهم با مقادیر پایین­تر منگنز در سرم، افزایش اتلاف ادراری منگنز و تا حدودی فعالیت کمتر آنزیم وابسته به منگنز بنام سوپراکسید دیسیموتاز همراه می­باشد. در این مطالعهمقایسه­ میانگین مقادیر منگنز در سرم بین گروه­های مختلف نشان داد که میزان منگنز سرمدر گروه­های تغذیه شده بانان غنی شده با آهن ۴ برابر مورد نیاز به همراه جوش­شیرین و آهن ۶ برابر نسبت به سایر گروه­ها کاهش معناداری یافته، این در حالی بود که مقادیر منگنز سرم در گروه­هایی که جوش­شیرین و آهن بکار برده شده بود نسبت به گروه­هایی که همان میزان آهن بدون جوش­شیرین استفاده شده بود کاهش بیشتری داشت. مقایسه­ میانگین مقادیرمنگنز مدفوع در گروه­های تغذیه شده بانان غنی شده با آهن ۴ برابر به همراه جوش­شیرین و آهن ۶ برابر در انتهای دوره­ مطالعه نسبت به ابتدای آن افزایش معنا­داری را نشان داد، این در حالی بود که مقادیر منگنز مدفوع در گروه­هایی که جوش­شیرین و آهن استفاده شده بود نسبت به گروه­هایی که همان میزان آهن بدون جوش­شیرین بکار رفته بود افزایش بیشتری داشت. در این مطالعه مقایسه­ مقادیر منگنزاستخوان ران در گروه­های تغذیه شده بانان غنی شدهبا آهن ۲برابر مورد نیاز، آهن ۴برابر، آهن ۴ برابر به همراه جوش­شیرین و آهن ۶برابر،در انتهای دوره افزایش معنا­داری را نسبت به گروه کنترل نشان دادند. در مورد میزان منگنز در کبد اختلاف آماری معناداری بین گروه­های مختلف وجود نداشت. این در حالی بود که مقادیر منگنز سرم در گروه­هایی که جوش­شیرین و آهن استفاده شده بود نسبت به گروه­هایی که همان میزان آهن بدون جوش­شیرین استفاده کرده بودند کاهش بیشتری نشان داد. منگنز درتمام طول روده کوچک جذب می­گردد. آهن در اتصال به جایگاه­های مشترک در جذب با منگنز رقابت دارد.تصور بر این است که منگنز از رودۀ کوچک با پدیدۀ انتشار جذب می شود و جذب این عنصر در شرایط کمبود آهن افزایش می­یابد که هنوز مکانیسم آن ناشناخته است (کانکو، ۱۹۸۹ و تیتز و همکاران،۱۹۹۴).
۵-۷- بررسی میزان تغییرات هماتوکریت، هموگلوبین، سرولوپلاسمین، فریتین، آلبومین، پروتئین تام، اوریک اسید و میزان کل ظرفیت اتصال به آهن
۵-۷-۱-بررسی میزان تغییرات مقادیر هموگلوبین و هماتوکریت
گویچه‌های قرمز خون حاوی مولکول پیچیده‌ای به نام هموگلوبین می‌باشد که هموگلوبین مهمترین وفراوانترین پروتئین موجـود در گلبولهای قرمز بوده و نقش اساسی در حمل ونقل O2،CO2 و پروتون دارد. هموگلوبین از یک قسمت پروتئینی به نام گلوبین و یک رنگدانه آهن‌دار به نام هِم تشکیل شده است. اصطلاح هماتوکریت برای اندازه گیری غلظت خون یا به عبارت دیگر تعیین حجم گلبول های قرمز خون بکار می­رود. به طور کلی هِم به معنای آهن است و هر جا در هر کلمه‌ای آمد، حتما آن کلمه ارتباطی با گلبول قرمز دارد. در مطالعه­ پدرازینی و همکاران (۲۰۰۹) با دادن مکمل آهن به اهدا کنندگان خون در یک دوره­ معین، بهبود در میزان فریتین و هموگلوبین را نشان داد. مطالعه­ ضیائی و همکاران (۲۰۰۲) نشان داد که مصرف مکمل آهن باعث افزایش میزان هموگلوبین می­ شود، ولی در مورد هماتوکریت بی­تاثیر است. در مطالعه­ رمضان­پور و کاظمی (۲۰۱۲) نشان داد که مصرف مکمل آهن به همراه تمرینات هوازی بر روی میزان هموگلوبین و هماتوکریت بی­تاثیر است.
در این مطالعه میزان هموگلوبین در گروه­های تغذیه با نان حاوی جوش­شیرین، آهن ۲ برابر و آهن ۶ برابر افزایش معنا­داری را نشان داد. همچنین میزان هماتوکریت در گروه­های تغذیه با نان حاوی جوش­شیرین و آهن ۲ برابر افزایش معنا­داری را نشان داد.
۵-۷-۲- بررسی میزان تغییرات سرولوپلاسمین سرم
۹۵-۹۰ درصد پلاسما توسط سرولوپلاسمین و حدود ۱۰-۵ درصد بقیه مس توسط آلبومین و اسیدهای آمینه معینی از کبد به دیگر بافت­ها حمل می­ شود (رادوستیس و همکاران، ۲۰۰۰ و کانکو، ۱۹۹۷). همچنین مس دارای فعالیت آنزیم فرواکسیداز است که اکسیداسیون فرو (fe+2 ) به فریک (fe+3) را تسهیل می­ کند و بدین گونه سبب اتصال آهن با ترانسفرین شده، مانع از تولید آهن به صورت سمی می­ شود. سرولوپلاسمین همچنین به عنوان یک آنتی­اکسیدان در پلاسما عمل می­ کند. کمبود اولیه سرولوپلاسمین در ارتباط با ناتوانی آهن در اتصال به ترانسفرین می­باشد. کمبود ثانویه آن که رایج­تر از نوع اولیه است به دلیل کاهش سطح مس جیره یا سوجذب یا کاهش عبور مس از سلول­های اپیتلیال روده به جریان خون ایجاد می­ شود. اتصال مس به آلبومین در خون می ­تواند به جایگاه ذخیره­ای موقت مس بیان گردد. اما مس به متالوتیونین در کبد متصل می­ شود که دراصل حالت عملکردی ذخیره ای مس می باشد. فیبر و فیتات که بر روی زیست­دسترسی اکثر املاح اثر می­گذارد، دارای اثر ممانعت کنندگی کمی بر روی جذب مس می­باشد.
در این مطالعه، بررسی میانگین مقادیر سرولوپلاسمین سرم بین گروه­های مختلف نشان داد در گروه­های تغذیه شده با نان غنی شده با آهن ۴ برابر به همراه جوش­شیرین و آهن ۶ برابر میزان سرولوپلاسمین سرم در انتهای دوره افزایش معنا­داری را نشان داد.
۵-۷-۳- بررسی میزان تغییرات فریتین سرم
میزان فریتین سرم مشخصه مستقیمی از میزان آهن ذخیره­ای در بدن است. در مطالعه­ ارنیو[۱۳۰] و همکاران (۲۰۰۳) نشان داد که فریتین سرم یکی از عوامل انتقال آهن در سگ­ها می­باشد. در مطالعه سویج و نسبرگ و همکاران (۲۰۰۸) با غنی کردن آرد نان قهوه ای با نمک سدیم و آهن EDTA و فومارات آهن حداکثر به میزان kg / mg 35 و مصرف ۴ برش نان روزانه به مدت ۳۴ هفته در کودکان ۶ تا ۱۱ سال عنوان نمودند که غلظت هموگلوبین، درصد اشباع ترانسفرین، فریتین و آهن سرم و میزان گیرنده­های ترانسفرین در مقایسه با گروه کنترل تفاوت معناداری پیدا نکرد. در مطالعه­ میر سادات علی[۱۳۱] و همکاران (۲۰۱۱) با افزایش سطح آهن سرم در بیماران مبتلا به هموگلوبینوپاتی باعث افزایش میزان سطح فریتین سرم شد. و همچنین در مطالعه­ پدرازینی[۱۳۲] و همکاران (۲۰۰۹) با دادن مکمل آهن به اهدا کنندگان خون در یک دوره­ معین، بهبود در میزان فریتین و هموگلوبین را نشان داد. در مطالعه­ سونکسولا[۱۳۳] و همکاران (۲۰۱۰) نشان داده شد که فریتین در انتقال آهن از سلول­های اپتلیال روده به خون در موش­ها نقش دارد.
در این مطالعه در گروه­های تغذیه شده با نان غنی شده با آهن ۴ برابر به همراه جوش­شیرین و آهن ۶ برابر میزان فریتین سرم در انتهای دوره­ مطالعه افزایش معنا­داری را نسبت به ابتدای دوره نشان داد. در سایر گروه­ها اختلاف آماری معناداری مشاهده نشد. با توجه به این نکته که میزان فریتین سرم مشخصه مستقیمی از میزان آهن ذخیره­ای در بدن است و استفاده از مقادیر جوش­شیرین مانع از کفایت جذب آهن می­ شود. از طرفی جوش­شیرین باعث افزایش pH می­ شود و این افزایش، آنزیم مربوط به تجزیه­ی فیتات­ها را غیر فعال می­ کند و فیتات­ها نیز مانع از جذب عناصر مهم و ضروری از جمله آهن می­شوند. نتایج بررسی شیخ الاسلامی و جمالیان (۱۳۸۲) نشان داد که میزان اسید فیتیک در نمونه های آرد مورد استفاده در تهیه نان ها زیاد است و بالا بودن اسید فیتیک می تواند جذب آهن را در بدن مختل و منجر به کمبود این عنصر گردد.
۵-۷-۴- بررسی میزان تغییرات مقادیر آلبومین سرم
یکی از فراوانترین پروتئن­های پلاسما آلبومین می­باشد که تقریبا ۳۵ تا ۵۰ درصد از پروتئین­های خون حیوانات را تشکیل می­دهد. این پروتئین به عنوان منبع آماده ­سازی اسیدهای آمینه در بافت­ها و تنظیم فشار کلوئیدی و انتقال طیف وسیعی از مولکول­ها و یون­ها عمل می­ کند. علاوه براین، آلبومین مواد متعددی همچون بلیروبین، کلسیم و اسیدهای چرب با زنجیر بلند را به خود گرفته و حمل می­ کند. آلبومین قادر است فلزات سنگین سمی و داروها را به خود بگیرد و با این عمل اثرات سمی آنها را خنثی کند.
در این مطالعه در هیچکدام از گروه­های مورد مطالعه اختلاف آماری معناداری بین ابتدا و انتهای دوره­ مشاهده نگردید.
۵-۷-۵- بررسی میزان تغییرات مقادیراسید اوریک سرم
اسید اوریکی یک محصول نهایی از متابولیسم پورین است. افزایش اسید اوریک در بیماری­های ناشی از متابولیسم نوکلنوپروتئین مانند: لوسمی، افزایش غیرعادی گلبول­های قرمز و نیز خوردن غذاهایی مانند: دل، قلوه و گوشت قرمز دیده می­ شود. تعیین مقدار اسید اوریک کمک به تشخیص نقرس نیز می­ کند. در مطالعه­ مینوس[۱۳۴] و همکاران (۲۰۱۱) نشان دادند که از اضافه بار آهن ناشی از کراتین میزان اسید اوریک در عضلات افزایش پیدا می­ کند.
در این مطالعه در گروه­های تغذیه بانان حاوی جوش­شیرین وآهن ۲برابر میزان اوریک اسید سرم در انتهای دوره کاهش معنا­داری را نشان داد، در سایر گروه­ها اختلاف آماری معناداری با ابتدای دوره مشاهده نشد.
۵-۷-۶- بررسی میزان تغییرات مقادیر کل ظرفیت اتصال به آهن (TIBC) سرم
محمود و همکاران (۲۰۱۱) در غنی سازی پنیر پروسس با آهن به میزان ۳ و ۵ برابر نیاز معمول موشهای صحرایی و تغذیه آنها به مدت یک ماه گزارش کردند که میزان هموگلوبین و آهن سرم در آنها افزایش و ظرفیت کلی اتصال آهن (TIBC) و کلسیم یونیزه و کلسیم مجموع سرم کاهش یافته اما هیچکدام از این افزایش یا کاهشها معنادار نبود.
در این مطالعه در گروه­ تغذیه با آهن ۶ برابر مورد نیاز میزان TIBC سرم در انتهای دوره کاهش معنا­داری را نشان داد، اما در سایر گروه­ها اختلاف آماری معناداری با ابتدای دوره مشاهده نشد.
۵-۸- بررسی میزان تغییرات شاخص ­های استرس اکسیداتیو
۵-۸-۱-بررسی میزان تغییرات )TAC ظرفیت آنتی­اکسیدانی تام) سرم
ظرفیت تام آنتی­اکسیدانی برآوردی از ترکیب پتانسیل آنتی­اکسیدان­های مختلف در بدن است که در مقابل با یکدیگر عمل می­ کنند به نظر می­رسند. اندازه ­گیری این شاخص نسبت به شاخص ­های انفرادی وضعیت آنتی­اکسیدانی (مثل آنتی­اکسیدان­های سوپراکسید دیسموتاز، کاتالاز و گلوتاتیون پراکسیداز) بهتر باشد، زیرا در محیط زنده فعل و انفعالات پیچیده­ای بین نیروهای آنتی­اکسیدانی و اکسیدان­ها روی می­دهد و آنچه توسط این شاخص برآورد می­ شود نتیجه­ خالص این فعل و انفعالات است. در مطالعه­ سلیم[۱۳۵] و همکاران (۲۰۱۰) نشان داد که با دادن desferrioxamine به بیماران مبتلا به سکته­ی مغزی از تشکیل رادیکال­های هیدروکسیل آهن جلوگیری و ظرفیت آنتی­اکسیدانی تام افزایش پیدا می­ کند. در مطالعه­ خوش فطرت و همکاران (۱۳۸۷) اثر مکمل آهن به تنهایی و همراه با ویتامین C بر نشانگرهی استرس اکسیداتیو در دختران مبتلا به قر آهن دریافتند که میزان ظرفیت آنتی­اکسیدانی تام در افراد دچار فقر آهن به طور معناداری نسبت به افراد سالم پایین­تر بود.
در این مطالعه در هیچکدام از گروه­های مورد مطالعه اختلاف آماری معناداری بین ابتدا و انتهای دوره­ی­ بررسی مشاهده نگردید.
۵-۸-۲-بررسی میزان تغییرات آنزیم گلوتاتیون پراکسیداز(GPX)
گلوتاتیون پراکسیداز اولین بار به وسیله میلز[۱۳۶] در سال ۱۹۵۷ در گلبول­های قرمز گزارش شد و سپس در کبد بسیاری از گونه­ ها شناسایی گردید. سلنیوم کوفاکتور ضروری برای گلوتاتیون پراکسیداز موجود در گلبول های قرمز است و به شکل ترکیب شده با این آنزیم وجود دارد و همچنین در مسیر لیپواکسیژناز، در سیستم­های آنتی­اکسیدانی آلی همراه با کاتالاز و سوپر اکسید دیسموتاز نقش دارد. بنابراین کمبود سلنیوم می ­تواند به کمبود آنزیم گلوتاتیون پراکسیداز منجر شود که این باعث می­ شود حساسیت گلبول­های قرمز به آسیب ناشی از عوامل اکسیدان افزایش یابد. در نتیجه گلبول­های قرمز سریع تر به مرحله پیری رسیده و ضریب شکنندگی در آنها افزایش می­یابد (کانکو، ۱۹۹۷ و برنارد و همکاران، ۲۰۰۰). در مطالعه­ باسین[۱۳۷] و همکاران (۲۰۰۹) مشخص شد که در بیماران مبتلا به کم­خونی فقر آهن میزان گلوتاتیون پراکسیداز تفاوت معناداری را نشان نداد.
در این مطالعه، مقایسه­ میانگین مقادیر آنزیم گلوتاتیون پراکسیداز در سرم گروه­های مختلف هیچگونه اختلاف آماری معناداری را نشان نداد. با وجود دامنه وسیع دریافت سلنیوم از مواد غذایی، کمبود آن در سراسر دنیا نادر است. وقتی دریافت غذایی کافی باشد سال­ها طول می­کشد که کمبود سلنیوم و در نتیجه کمبود گلوتاتیون پراکسیداز رخ دهد. همچنین شواهد و مدرکی مبنی بر اختلال و اثر­گذاری آهن و سلنیوم بر هم وجود ندارد.
۵-۸-۳-بررسی میزان تغییرات آنزیم سوپراکسید دیسموتاز(SOD)
سوپراکسید دیسموتاز (SOD) اولین بار توسط مان[۱۳۸] در سال ۱۹۳۸ خالص­سازی شد
(مان و کیلین، ۱۹۳۸).
فعالیت کاتالیتیکی آن توسط مک کورد[۱۳۹] و فریدویچ[۱۴۰] در سال ۱۹۶۹ شناخته شد (مک کورد و فریدویچ، ۱۹۶۹). عمل این آنزیم ترکیب کردن آب با رادیکال­های سوپراکسید تولید شده و ایجاد یون پراکسید هیدروژن است (دالمن و باتلر، ۱۹۸۷). سوپراکسید دیسموتاز به طور گسترده­ای در طبیعت یافت می­ شود. ثابت شده که این آنزیم علاوه بر سلول­های مصرف کننده اکسیژن، در باکتری­ های بی­هوازی نیز یافت می­ شود (کوراتا و همکاران، ۱۹۹۳). این آنزیم در سیتوزول بیشتر بافت­های بدن وجود دارد و با عملکرد دستگاه ایمنی همکاری تنگاتنگی دارد (کوراتا و همکاران، ۱۹۹۳). توانایی اکسایش و احیاء آهن با سمیت بالقوه ناشی از واکنش Heber-wiess-Fenton منجر به تولید رادیکال هیدرروکسیل (OH.) می‌گردد که متعاقب شکل‌گیری سوپراکسید (O2–) با کاهش یک الکترون از O2 توسط آهن فروس انجام می‌شود به همین دلیل مکانیسم‌های بسیار دقیقی در بدن شکل گرفته‌اند تا آهن را جهت اعمال مهم فیرولوژیک دردسترس بدن قرار دهند و در عین حال از سمیت آن اجتناب کنند. کاهش فعالیت آنزیم سوپراکسید دیسموتاز در غشاء گلبول­های قرمز منجر به افزایش احتمال مواجهه با محصولات ناشی از استرس­های اکسیداتیو می­گردد. نتیجه این برخورد، از بین رفتن ساختمان متقارن لیپیدهای غشای سلول، کاهش قدرت انعطاف پذیری، اختلال در تبادل آب، یون­ها و نهایتاً تورم سلولی است (جین، ۱۹۸۶)، همچنین گلبول­های قرمز مواجهه یافته با اکسیدان­ها، سریع­تر از روند طبیعی به مرحله پیری رسیده و ضریب شکنندگی در آنها افزایش می­یابد. این پدیده منجر به حذف زود هنگام گلبول­های قرمز دستگاه گردش خون توسط سلول­های ریزه خوار می­ شود. علاوه بر این تاثیر، کاهش آنزیم سوپراکسید دیسموتاز در ساختمان هموگلوبین به صورت تغییر آهن دو ظرفیتی به سه ظرفیتی و به دنبال آن کاهش قدرت انتقال دهندگی اکسیژن است. عموماً به دنبال این اختلالات، کم خونی همراه با تشکیل هینز بادی ایجاد می­ شود (واکا، ۱۹۸۳). سوپراکسید دیسموتاز حاوی روی، مس، منگنز و آهن سه ظرفیتی می­باشد. دریافت آهن چه به صورت مصرف مکمل و چه بصورت محلول، جذب روی را مهار می­ کند. آهن و کبالت بر جذب در اتصال به
جایگاه­های مشترک در جذب با منگنز رقابت دارند. تصور بر این است که منگنز از رودۀ کوچک با پدیدۀ انتشار جذب می شود و جذب این عنصر در شرایط کمبود آهن افزایش می­یابد که هنوز مکانیسم آن ناشناخته است (کانکو، ۱۹۸۹ و تیتز و همکاران،۱۹۹۴). در مطالعه­ باسین[۱۴۱] و همکاران (۲۰۰۹) مشخص شد که در بیماران مبتلا به کم­خونی فقر آهن سوپراکسید دیسموتاز به طور معناداری افزایش پیدا کرده است.
در این مطالعه مقایسه­ میانگین مقادیر آنزیم سوپراکسید دیسموتاز در سرم بین گروه­های مختلف هیچگونه اختلاف آماری معناداری بین ابتدا و انتهای دوره­ را نشان نداد.
۵-۸-۴-بررسی میزان تغییرات مالون دی آلدهید (MDA) گلبول‌های قرمز خون
اندازه‌گیری MDA به عنوان شاخص پراکسیداسیون چربی‌ها به شمار می‌آید. افزایش میزان پراکسیداسیون چربی­ها منجر به تولید محصولاتی نظیر MDA می‌شود که در بیماری­های مختلف دامی گزارش شده است (کانکو، ۱۹۹۷). در مطالعه­ نهدی[۱۴۲] و همکاران (۲۰۱۰) نشان داد که دادن سیر به همراه مکمل آهن به موش­ها باعث کاهش میزان پراکسیداسیون لیپیدی، استرس اکسیداتیو آهن، رادیکال آزاد آن و کاهش سطح مالون دی آلدهید در سرم می­ شود. در مطالعه­ باسین[۱۴۳] و همکاران (۲۰۰۹) مشخص شد که در بیماران مبتلا به کم­خونی فقر آهن میزان و مالون دی آلدهید به طور معناداری افزایش پیدا کرده است.
در این مطالعه مقایسه­ مقادیر مالون دی آلدهید گلبول‌های قرمز خون بین گروه­های مختلف، اختلاف آماری معناداری را نشان نداد.
۵-۸-۵-بررسی میزان تغییرات کاتالاز گلبول‌های قرمز خون
کاتالاز یک آنزیم حاوی هِم[۱۴۴] است که را تخریب و آن را تبدیل به و می‌کند. حضور کاتالاز در گلبول­های قرمز ممکن است به محافظت سلول­های سوماتیک در مقابل مقادیر زیاد کمک کند، مانند آنچه در محل­های التهاب فعال رخ می‌دهد(کانکو ۱۹۹۷). توانایی اکسایش و احیاء آهن با سمیت بالقوه ناشی از واکنش Heber-wiess-Fenton منجر به تولید رادیکال هیدرروکسیل (OH.) می‌گردد که متعاقب شکل‌گیری سوپراکسید (O2–) با کاهش یک الکترون از O2 توسط آهن فروس انجام می‌شود به همین دلیل مکانیسم‌های بسیار دقیقی در بدن شکل گرفته‌اند تا آهن را جهت اعمال مهم فیرولوژیک دردسترس بدن قرار دهند و در عین حال از سمیت آن اجتناب کنند. در دفاع گلبول‌های قرمز بر علیه واکنش‌هایی که ترکیب تولید می‌کنند اهمیت کاتالاز زیاد است. در مطالعه­ کارالیش[۱۴۵] و همکاران (۲۰۰۹) نشان داده شد که تحت شرایط استرس اکسیداتیو در ازتوباکتر میزان آنزیم­ های آنتی­اکسیدان زیاد می­ شود و غلظت آهن در ازتوباکتر برای سنتز کاتالاز وابستگی خاصی در سطح تجمع آهن داخل سلول دارد. در مطالعه­ باسین[۱۴۶] و همکاران (۲۰۰۹) مشخص شد که در بیماران مبتلا به کم­خونی فقر آهن میزان کاتالاز به طور معناداری افزایش پیدا کرده است.
در این مطالعه در هیچکدام از گروه­های مورد مطالعه اختلاف آماری معناداری بین ابتدا و انتهای دوره­ی­ بررسی مشاهده نگردید.
نتیجه گیری کلی
به طور کلی بیش از ۳۰ درصد از غذای مردم ایران از نان گندم تهیه می­ شود. پژوهش­ها حاکی از این است که استفاده از آهن در نان به مقدار کافی مانع از بروز مشکلات و بیماری­های ناشی از فقر آهن می­ شود و همچنین استفاده از جوش­شیرین در نان باعث تردی و پخت خوب نان می­ شود. نتایج پژوهش حاضر نشان داد که استفاده از آهن در نان در دوزهای پایین تداخلی در جذب سایر عناصر ایجاد نمی­ کند و باعث بهبود رشد و افزایش وزن موش­ها می­ شود ولی در دوزهای بالا باعث کاهش بعضی از عناصر از جمله روی و منگنز می­ شود و باعث بهبود رشد و افزایش وزن موش­ها نمی­ شود. همچنین مقادیر بالای آهن تاثیر معناداری بر روی شاخص ­های استرس اکسیداتیو ندارد. بنابراین با توجه به نتایج بدست آمده تهیه­ نان­های غنی شده با آهن در دوزهای پایین بدون جوش­شیرین علاوه بر اینکه باعث کاهش مشکلات و بیماری­های ناشی از فقر آهن می­ شود در جذب سایر عناصر تداخلی ایجاد نمی­ کند ولی استفاده از مقادیر بالای آهن و جوش­شیرین در نان با اینکه بر روی شاخص ­های استرس اکسیداتیو تاثیر ندارند به علت تداخل در جذب با سایر عناصر توصیه نمی­شوند.
فهرست منابع

برای دانلود متن کامل پایان نامه به سایت tinoz.ir مراجعه کنید.

احسانی، پ.؛ افشاری، پ.؛ سوری، ح. و زاهدی اصل، ص. (۱۳۸۸). تاثیر آهن تکمیلی بعد از زایمان روی غلظت روی و منیزیم پلاسما و شیر مادر، مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی سمنان، شماره ۴، صفحات ۲۳۹-۲۳۲٫

پروانه، ویدا (۱۳۸۵). کنترل کیفی و آزمون های شیمیایی مواد غذایی، انتشارات دانشگاه تهران، صفحه ۳۲٫

خوش فطرت، م.؛ کلانتری، ن.؛ محمدی نصرآبادی، ف.؛ رشیدی، آ. و ملایری، ف. (۱۳۸۷). تاثیر مکمل یاری با آهن به تنهایی و توام با ویتامین C بر نشانگرهای استرس اکسیداتیو در دختران مبتلای به فقر آهن، مجله علوم تغذیه و صنایع غذایی ایران، جلد ۳، صفحات۶۴ -۵۷٫

رمضان پور، م. و کاظمی، م. (۱۳۹۰). تاثیر تمرینات هوازی همراه با مصرف مکمل آهن بر میزان هموگلوبین، گلبول های قرمز ، هماتوکریت ،فریتین و ترانسفرین سرم دختران جوان، فصل نامه کومش جلد ۱۳، شماره ۲، صفحات ۲۳۹-۲۳۳٫

شیخ الاسلامی، ز. و جمالیان، ج. )۱۳۸۲). بررسی میزان اسید فیتیک در آرد، خمیر و نان سنگک و لواش ماشینی، مجله علوم و فنون کشاورزی و منابع طبیعی، سال هفتم، شماره دوم، صفحات ۱۹۲-۱۸۵

کاتلین ماهان، ال. (۲۰۱۲). اصول تغذیه کراوس، انتشارات جامعه نگر (ترجمه فرزاد شیدفر و ناهید خلدی)، صفحات ۱۳۶-۵۳٫

کمانی، ح.؛ پاسبان، ع.؛ بذرافشان، ا.؛ کرد مصطفی پور، ف.؛ انصاری، ح. و رخش خورشید، ع. (۱۳۸۹). بررسی غیر مستقیم مصرف جوش شیرین در نانوایی های شهر زاهدان در سال ۱۳۸۷، مجله دانشگاه علوم پزشکی خراسان شمالی، شماره­ ۲و۳، دوره­ دوم،
صفحات ۶۴-۵۹٫

Abu Damir H, Tartour G and Adam S (1983). Mineral contents in livestock in eastern sudan. Tropical Animal Health and Prod. 15: 15-16.

Ahmed A, Anjum FM, Randhawa MA, Faroog U, Akhtar S and Sultan MT (2011). Effect of multiple fortification on the bioavailability of minerals in wheat meal bread. Journal of food science and technology, 10 : 217- 224.

Baccin C and Lauerman Lazzaretti AL (2009). Oxidative stress in older patients with iron deficiency anaemia. J Nutr Health Aging. 13: 666-670.

Berger MM, Lemarchand BT, Caradini C and Chiolerto R (1996). Relation between the selenium status and the low T3 syndrom after major trauma. Intensive Care Med. 22(6): 575-581.

Bhattachary BN, Baruah RN, Baruach AK and Sarmah BC (1996). Effect of age on serum microminerals in goat.International. J. Anim. Sci. 11: 2,396-370.

Blakley BR and Hamilton DL (1985). Ceruloplasmin as an indicator of copper status in cattle and sheep. Can. J. Comp. Med. 49: 405-408.

Blakley BR, Haigh JC and MccarthyWD (1992). Concentration of copper in tissues of wapiti in saskutchewan. Can. Vet. J. 33: 549-550.

Bogdanska JJ, Korneti P and Todorova B (2003). Erythrocyte superoxide dismutase and catalase activities in healthy male subjects in public of Macedonia.BratislLekListy. 104(3): 108-114

Bostedt H, Kekle E and Schrame lP (1990). Development of iron and copper concentrations in blood plasma of calves during the firs few days and weeks after birth,also a finding of covert neonatal iron deficiency anemia. Deutsche TierarztlichWochenschrift. 97: 400-403.

Burtis CA and Ashwood ER (1994). Tietz textbook of clinical biochemistry, 2nd ed. Saunders Co. Philadelphia. 1317-1355.

Burtis CA and Ashwood ER (1999). Tietz Text Book of Clinical Biochemistry, 3rd edition, WB Saunders, PP: 839-841, 1002-1093, 1496-1525, 1673-1674.

Campos MS, Barrionuevo M, Alferez MJ, Gomez-Ayala AE, Rodriguez-Matas MC, Lopez Aliaga L and Lisbona F (1998). Interactions among iron, calcium, phosphorus and magnesium in the nutritionally iron-deficient rat. Exp Physiol ۸۳(۶): ۷۷۱-۷۸۱٫

Dallman RP and Butler S (1987).Effects of iron deficiency and exclusive of anemia. Br. J. Haematol. 40: 179-183

Edwards CJ and Fuller J (1996).Oxidative stress in erythrocyte. Comp. Haematol. Int. 6: 24-31.